抗体(由我们的免疫系统产生的用于保护我们的蛋白质)对于识别和清除体内不需要的物质或抗原至关重要。尽管它们的作用是通用的,但不同动物的抗体结构有所不同。在一项新的研究中,研究人员分析了虹鳟鱼中的抗体免疫球蛋白 M,以阐明为什么这些蛋白质可能随着时间的推移而进化。
文章“硬骨鱼免疫球蛋白 M 核心的结构提供了对聚合抗体进化、组装和功能的见解”,发表在《自然通讯》上。
在人类中,IgM 由五个重复单元组成,这些重复单元通过连接链连接在一起,形成星形。因此,IgM 可以同时结合多种抗原,从而快速清除它们。IgM 的独特之处还在于它同时存在于血液和粘膜中,粘膜是排列在身体管道(包括鼻子、口腔和肠道)内的潮湿组织。
“我们的实验室研究 IgM 的结构和功能,我们有兴趣了解它是如何组装的,”生物化学助理教授 Beth Stadtmueller (MMG) 说。“我们一直在研究鱼类和哺乳动物,因为它们的免疫系统的进化方式存在很大差异,我们想了解为什么它们产生不同的抗体。”
鱼类和人类抗体功能的第一个大区别是鱼类的粘膜包括皮肤。“在鱼类中,粘膜表面的很大一部分不断暴露在环境中。因此,它们的抗体必须能够在结构上稳定,这样它们才能留在粘膜中而不是被水冲走,而且它们很可能与人类相比,能够遇到不同类型的抗原”,Stadtmueller 实验室的研究生、该论文的第一作者Mengfan Lyu 说。
鱼类和人类抗体之间的另一个主要区别是它们缺乏连接链,在人类中,该连接链将五个单独单元的尾端套在一起以形成稳定的星状抗体。鱼 IgM 也只有四个重复单元,而不是五个。这些差异让科学家们想知道鱼类如何产生稳定的 IgM 及其功能。为了更好地了解鱼类 IgM 的结构,研究人员使用虹鳟鱼IgM 进行研究。
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